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      2020國家醫師資格考試輔導用書:臨床執業助理醫師·考點精粹掌中寶+強化訓練3000題(2本套)
      國家醫師資格考試輔導用書2020依據考綱-精選試題-分析考點-科學備考

       

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      定 價¥95.00
      作 者中公教育國家醫師資格考試研究中心
      出版時間2020/6/1
      出版社世界圖書出版公司
      ISBN9787519206024
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      作 者:中公教育國家醫師資格考試研究中心
      出版社:世界圖書出版公司
      出版時間:2020/6/1
      版 次:1
      裝 幀:平裝
      開  本:32開
      ISBN:9787519206024
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        目錄

      第一章生物化學1
      第二章生理學18
      第三章病理學39
      第四章藥理學65
      第五章醫學心理學85
      第六章醫學倫理學100
      第七章衛生法規107
      第八章預防醫學122
      第九章呼吸系統136
      第十章心血管系統152
      第十一章消化系統172
      第十二章泌尿系統201
      第十三章女性生殖系統212
      第十四章血液系統239
      第十五章代謝、內分泌系統249
      第十六章精神、神經系統264
      第十七章運動系統283
      第十八章風濕免疫性疾病305
      第十九章兒科疾病309
      第二十章傳染病、性傳播疾病345
      第二十一章其他356
      中公教育·全國分部一覽表378

        編輯推薦

          《中公版·2020國家醫師資格考試輔導用書:臨床執業助理醫師考點精粹掌中寶》是由中公教育國家醫師資格考試研究院組織專業師資,依據考試大綱,對歷年考試真題進行深入的研究分析,精心編寫而成。本書將考點化繁為簡,返璞歸真,使考生在緊張的沖刺階段進行有針對性的復習與提高。本書由中公教育國家醫師資格考試研究院團隊依據近幾年真題進行科學研發,涵蓋歷年高頻考點、近年熱門考點、冷門趨勢考點等,使廣大考生在備考階段查漏補缺,有的放矢。

        文摘

        第一章生物化學
        考點 1 氨基酸的分類
        分類 氨基酸名稱
        酸性氨基酸 谷氨酸、天冬氨酸(酸谷天)
        堿性氨基酸 賴氨酸、組氨酸、精氨酸(堿賴精組)
        天然蛋白質中不存在的氨基酸 鳥氨酸、同型半胱氨酸、瓜氨酸(不出現于蛋白質中的氨基酸)
        必需氨基酸 纈氨酸、異亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸(甲硫氨酸)、色氨酸、蘇氨酸、賴氨酸、組氨酸
        一碳單位 絲氨酸、組氨酸、色氨酸、甘氨酸
        生酮氨基酸 亮氨酸、賴氨酸
        生酮兼生糖氨基酸 異亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸、蘇氨酸
        含巰基的氨基酸 半胱氨酸
        含芳香環的氨基酸 酪氨酸、苯丙氨酸、色氨酸(老本色)
        注:氨基酸是組成人體蛋白質的基本單位,參與蛋白質合成的一般有20種,除甘氨酸外均屬于L-α-氨基酸。
        考點 2 蛋白質的結構
         (續表)
        結構 特點
        分類 概念 表現形式 維系鍵
        結構 特點
        分類 概念 表現形式 維系鍵
        一級結構 蛋白質從N→C端的氨基酸排列順序 肽鏈 肽鍵(主要)、二硫鍵(次要) 一級結構是蛋白質空間構象和特異性功能的基礎(但不是決定空間構象的唯一因素)
        高級結構 二級結構 蛋白質中某一段肽鏈的局部空間結構 α-螺旋、β-折疊、β-轉角、Ω環 氫鍵 蛋白質的二級結構是以一級結構為基礎的。蛋白質分子內空間上相鄰的2個以上的二級結構可協同完成特定的功能
         三級結構 整條肽鏈中所有氨基酸殘基在空間中的排布位置 結構域、分子伴侶 疏水鍵、氫鍵、鹽鍵、范德華力 分子量較大的蛋白質可折疊成多個結構較緊密的區域并各行功能,稱為結構域
         四級結構 蛋白質分子中各亞基的空間排布 亞基 氫鍵、離子鍵 對于2個以上亞基構成的蛋白質,單一亞基一般沒有生物學功能,完整的四級結構是其發揮生物學功能的保證
        結構要點:序列一級空間二,螺旋折疊主形式,三維三級亞基四。
        考點 3 蛋白質的變性與復性
        1.變性:在某些理化因素的作用下,蛋白質的空間結構(但不包括一級結構)遭到破壞,導致蛋白質理化性質的改變和生物活性的喪失,稱為蛋白質的變性。蛋白質變性后,其理化性質及生物學性質發生變化,如溶解度降低、黏度增加、結晶能力消失、生物學活性喪失、易被蛋白酶水解等。
        2.復性:若蛋白質變性的程度較輕,去除變性因素后,有些蛋白質仍可恢復或部分恢復其原有的構象和功能,稱為復性。
        3.不可逆性變性:許多蛋白質變性后,空間構象被嚴重破壞,不能復原,稱為不可逆性變性。
        考點 4 核苷酸分子
        核苷酸由堿基、戊糖(核糖或脫氧核糖)和磷酸3種分子連接而成。堿基與核糖通過糖苷鍵連成核苷,核苷與磷酸以磷酯鍵結合生成核苷酸。參與核苷酸組成的主要堿基有5種。屬于嘌呤的堿基有腺嘌呤(A)和鳥嘌呤(G),屬于嘧啶的堿基有胞嘧啶(C)、尿嘧啶(U)和胸腺嘧啶(T)。長度短于50個的核苷酸通過磷酸二酯鍵連接而成的核酸片段稱為寡核苷酸,由更多的核苷酸連接而成的聚合物就是多聚核苷酸。多聚核苷酸鏈是有方向的,即5′→3′的方向。
        考點 5 堿基
        DNA分子中出現的堿基是A、T、C和G,戊糖為脫氧核糖。RNA分子中所含的堿基是A、U、C和G,戊糖為核糖。DNA分子由2條脫氧核糖核苷酸鏈組成,RNA分子由1條核糖核苷酸鏈組成。
        考點 6 DNA堿基組成規律
        1.DNA堿基組成有一定的規律,即DNA分子中A的摩爾數與T的摩爾數相等,C的摩爾數與G的摩爾數相等。
        2.不同生物個體的DNA堿基組成不同。
        3.同一個體的不同器官、不同組織的DNA具有相同的堿基組成。
        4.對于一個特定組織的DNA,其堿基組分不隨其年齡、營養狀態和環境而變化。
        考點 7 雙螺旋結構是DNA的二級結構
        1.DNA分子由2條多聚脫氧核苷酸鏈組成,以反向平行的右手螺旋的方式圍繞同一公共軸有規律地盤旋。螺旋直徑為2.37nm,螺距為3.54nm。
        2.兩股單鏈的戊糖-磷酸骨架位于螺旋外側,戊糖相連的堿基平面近乎垂直于螺旋軸。每個堿基與對應鏈上的堿基共處同一平面,并以氫鍵維持配對關系,A與T配對,C與G配對。每一個螺旋有10.5個堿基對,堿基對平面之間的垂直距離為0.34nm。
        3.兩堿基之間的氫鍵是維持雙螺旋橫向穩定的主要化學鍵;縱向則以堿基平面之間的堿基堆積力維持穩定。
        4.雙螺旋兩股單鏈走向相反,從5′→3′端追蹤兩條鏈,一條鏈自下而上,另一條鏈自上而下。
        考點 8 DNA的其他相關知識點
        1.變性:在各種因素作用下,DNA的兩條鏈解開變為一條鏈的過程稱為DNA的變性。其中,DNA一級結構不改變而高級結構改變,即雙鏈互補堿基對之間的氫鍵及堿基堆積力遭到破壞,失去生物活性。DNA變性后溶液黏度降低,260nm處的吸光度隨之增加(增色效應)。
        2.復性:變性之后的單鏈核酸鏈,在使其變性的因素消失后,又重新進行堿基互補配對,恢復為雙鏈結構,這一過程稱為DNA的復性。
        3.紫外光吸收特征:嘌呤和嘧啶是含有共軛雙鍵的雜環分子。因此,堿基、核苷、核苷酸和核酸在紫外波段都有較強烈的吸收。在中性條件下,它們的最大吸收值在260nm附近。
        考點 9 RNA主要種類
         (續表)
        項目 mRNA tRNA rRNA
        項目 mRNA tRNA rRNA
        主要功能 蛋白質合成的模板 蛋白質合成中運載氨基酸的載體 核糖體的組成成分,而核糖體是蛋白質合成的場所
        比例 占總RNA的2%~5% 約占總RNA的15% 占總RNA的80%以上,含量最多
        分子量 大小各異 分子量最小 差異大
        結構特點 5′-末端有m7GpppN
        帽子結構;3′-末端有多聚A尾結構;含遺傳信息 含稀有堿基(如DHU、ψ)最多;含DHU環、反密碼子環、TψC環 有核糖體大、小亞基;大亞基主要由5S/5.8S/28SrRNA+蛋白質構成;小亞
        基主要由18S rRNA+
        蛋白質構成
        分布 細胞核+細胞質 細胞質 細胞質
        考點 10 輔酶
        輔酶多通過非共價鍵與酶蛋白疏松結合,可用透析、超濾等方法分離。輔基則常以共價鍵與酶蛋白牢固結合,不易與酶蛋白分離。輔因子多為小分子的有機化合物或金屬離子。作為輔因子的有機化合物多為B族維生素的衍生物或卟啉化合物,它們在酶促反應中主要參與傳遞電子、質子(或基團)或起運載體作用。
        項目 酶蛋白 輔因子
        物質成分 蛋白質 小分子有機化合物、金屬離子
        結合特點 一種酶蛋白常與一種輔因子形成結合全酶 一種輔因子可與不同的酶蛋白結合形成不同的全酶
        參與反應 催化一定的化學反應 催化不同的化學反應
        特性 決定酶促反應的特異性 決定酶促反應的種類和性質
        考點 11 酶的活性中心
        酶分子中能與底物特異地結合并發生催化作用的具有特定三維結構的區域稱為酶的活性中心。酶分子中有許多與酶的活性密切相關的基團,稱為必需基團。酶活性中心內,有些必需基團涉及酶與底物的結合,稱為結合基團;有些具有催化功能,稱為催化基團。
        考點 12 維生素與輔酶的關系
        輔酶 所含的B族維生素
        焦磷酸硫胺素(TPP) 維生素B1(硫胺素)
        黃素單核苷酸(FMN) 維生素B2(核黃素)
        黃素腺嘌呤二核苷酸(FAD) 維生素B2(核黃素)
        磷酸吡哆醛 維生素B6
        輔酶A(CoA) 泛酸
        四氫葉酸(FH4) 葉酸
        煙酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+) 煙酰胺(維生素PP)
        考點 13 酶促反應
        1.酶促反應的特點:
        (1)具有極高的催化效率。
        (2)具有高度的特異性:分為絕對特異性和相對特異性。
        (3)具有可調節性:體內許多酶的酶活性、酶的含量受體內代謝或激素的調節。
        (4)具有不穩定性。
        2.酶與催化劑的共同點:①催化反應的過程中其自身的質和量保持不變;②只能加速熱力學上能進行的反應;③在可逆反應中,既能催化正反應,又能催化逆反應;④催化反應的機制都是降低反應的活化能;⑤只縮短達到化學平衡的時間,不改變化學平衡點。
        考點 14 酶促反應動力學
        1.Km值和Vmax:
        (1)Km值:酶的特征性常數。Km值等于酶促反應速率為最大反應速率一半時的底物濃度。Km值在一定條件下反映酶與底物的親和力。Km值越小,酶對底物的親和力越大,反之則越小。Km值受激活劑和抑制劑的影響,激活劑使Km值減小,競爭性抑制劑使Km值增大。Km值與酶的濃度無關,與酶的結構、底物結構、反應環境的pH、溫度和離子強度有關。
        (2)Vmax:酶被底物完全飽和時的反應速率,為最大反應速率。
        2.最適pH和最適溫度:
        (1)最適pH:環境的pH直接影響酶和底物的解離狀態,從而影響酶與底物的結合,影響酶促反應速率。使酶促反應最快時的pH稱為酶促反應的最適pH。環境的pH高于或低于最適pH時,酶的活性降低,遠離最適pH即過酸或過堿甚至會導致酶蛋白變性失活。
        (2)最適溫度:酶促反應速率最大時的反應溫度稱為該酶促反應的最適溫度。溫度對酶促反應速率的影響具有雙重性。當反應溫度低于最適溫度時,升高溫度增加活化分子數目起主導作用,反應速率加快;超過最適溫度時,溫度繼續升高,酶蛋白變性失活起主導作用,反應速率減慢。
        3.底物濃度和酶濃度:
        (1)底物濃度:不改變其他因素,底物濃度變化對反應速率的影響呈矩形雙曲線。
        (2)酶濃度:當底物濃度遠大于酶濃度時,酶濃度對反應速率的影響呈直線關系。
        考點 15 磺胺藥物作用
        磺胺類藥物與對氨基苯甲酸具有類似的結構,競爭性地與二氫蝶酸合酶結合,抑制FH4的合成,干擾一碳單位代謝,進而干擾核酸合成,使細菌的生長受到抑制。
        考點 16 同工酶的概念
        同工酶是指催化相同的化學反應,但酶蛋白的分子結構、理化性質,甚至免疫學性質不同的一組酶。
        考點 17 糖的無氧氧化基本途徑、關鍵酶和生理意義
        1.基本過程:糖無氧氧化的全部反應均在細胞質中進行,分為兩個階段。第一階段是糖酵解(葡萄糖生成丙酮酸),第二階段是乳酸生成。
        (1)第一階段:葡萄糖磷酸→葡糖-6-磷酸→果糖-6-磷酸→果糖-1,6-二磷酸→磷酸丙糖→3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸。
        (2)第二階段:丙酮酸被還原為乳酸。
        2.關鍵酶:己糖激酶、磷酸果糖激酶-1和丙酮酸激酶。
        3.生理意義:糖無氧氧化最主要的生理意義是不利用氧迅速提供能量,這對肌肉收縮更為重要。當機體缺氧或劇烈運動肌肉局部血流不足時,能量主要通過糖無氧氧化獲得。此外,成熟紅細胞沒有線粒體,只能依賴糖的無氧氧化提供能量

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